Prionlar
Özet
Prion hastalıkları hem insan hem de hayvanlarda görülebilen merkezi sinir sistemini etkileyen bir grup hastalıktır. Patogenezleri, yayılım yolları ve nöropatolojileri açısından kendine özgü özellik gösteren bu hastalıklar “Transmissible Spongioform Ensefalopathy” (TSE) ana başlığı altında ele alınmaktadır. İnsanlarda; kuru, Creutzfeldt-Jakop hastalığı (sporadik, ailesel ve yeni-varyant formları), Gerstmann-Straussler-Scheinker hastalığı, ölümcül ailesel uykusuzluk ve hayvanlarda; koyun-keçilerde skrapi, sığırlarda deli dana hastalığı (BSE), bulaşıcı vizon ensefalopatisi, geviş getiren vahşi hayvanların bulaşıcı spongioform ensefalopatisi ve kedigillerin spongioform ensefalopatisi prion hastalıklarının günümüzde bilinenleridir. Prion hastalıklarının tedavisine yönelik etkili bir yöntem bulunmamaktadır. Günümüzde prionların çoğalmasını engelleyen ilaç geliştirme çalışmaları yapılmaktadır fakat bu ilaçlar sadece hastalığın erken evrelerinde etkilidir ve hastanın yaşam süresini bir miktar uzatmakta etkilidir. Bu hastalıkların teşhisi zor ve belirtilerin ortaya çıkmasından sonra yaşam süresinin kısa olmasından dolayı tedavi süreci olumsuz etkilenmektedir. Prion hastalıklarının tehdidi karşısında geliştirilen politikalar; önlem, kontrol ve sürveyans (izleme) başlıkları altında toplanmaktadır.
Referanslar
Adams, D. H. (1995). The infective process in scrapie and human spongiform encephalopathy disease. Medical Hypotheses, 45(2), 214–218. https://doi.org/10.1016/0306-9877(95)90071-3
Antony, H., Wiegmans, A. P., Wei, M. Q., Chernoff, Y. O., Khanna, K. K., & Munn, A. L. (2012). Potential roles for prions and protein-only inheritance in cancer. Cancer and Metastasis Reviews, 31, 1–19. https://doi.org/10.1007/s10555-011-9325-9
Belay, E. D. (1999). Transmissible spongiform encephalopathies in humans. Annual Reviews in Microbiology, 53(1), 283–314. https://doi.org/10.1146/annurev.micro.53.1.283
Brown, P. (2002). Drug therapy in human and experimental transmissible spongiform encephalopathy. Neurology, 58, 1720–1725.
Centers for Disease Control and Prevention (CDC). (2024). About prion diseases. Retrieved June 18, 2025, from https://www.cdc.gov/prions/index.html
Chakraborty, C., Nandi, S., & Jana, S. (2005). Prion disease: A deadly disease for protein misfolding. Current Pharmaceutical Biotechnology, 6(2), 167–177. https://doi.org/10.2174/1389201053642321
Chaudhuri, T. K., & Paul, S. (2006). Protein‐misfolding diseases and chaperone‐based therapeutic approaches. The FEBS Journal, 273(7), 1331–1349. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05181.x
Dalkılıç, L. K., & Aslan, A. (2023). Prion proteinleri ve etki mekanizmaları. Doğu Fen Bilimleri Dergisi, 6(1), 23–33. https://doi.org/10.57244/dfbd.1229717
Haltia, M. (2000). Human prion diseases. Annals of Medicine, 32(7), 493–500. https://doi.org/10.3109/07853890009002025
Hill, A. F., Joiner, S., & Linehan, J. (2000). Species-barrier independent prion replication in apparently resistant species. Proceedings of the National Academy of Sciences, 97(18), 10248–10253.
Johnson, R. T., & Gibbs, J. R. (1998). Creutzfeldt-Jakob disease and other transmissible spongiform encephalopathies. The New England Journal of Medicine, 339, 1994–2004. https://doi.org/10.1056/NEJM199812313392707
Köseoğlu, E., & Arman, F. (2003). Prion hastalıkları. Türk Nöroloji Dergisi, 9(1), 141–151. https://tjn.org.tr/full-text-pdf/1518/eng
Kumar, V. (2021). Pathologic basis of disease by Robbins and Cotran. Elsevier. http://localhost:8080/xmlui/handle/123456789/39
Linden, R. (2017). The biological function of the prion protein: A cell surface scaffold of signaling modules. Frontiers in Molecular Neuroscience, 10, 77. https://doi.org/10.3389/fnmol.2017.00077
Lupi, O., & Peryassu, M. A. (2007). An emerging concept of prion infections as a form of transmissible cerebral amyloidosis. Prion, 1(4), 223–227. https://doi.org/10.4161/pri.1.4.5816
Marijanovic, Z., Caputo, A., Campana, V., & Zurzolo, C. (2009). Identification of an intracellular site of prion conversion. PLoS Pathogens, 5(5), e1000426. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1000426
Mastrianni, J. A., & Roos, R. P. (2000). The prion diseases. Seminars in Neurology, 20(3), 337–352. https://doi.org/10.1055/s-2000-9396
Orge, L. (2021). Neuropathology of animal prion diseases. Biomolecules, 11(3), 466. https://doi.org/10.3390/biom11030466
Prusiner, S. B. (1982). Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science, 216(4542), 136–144. https://doi.org/10.1126/science.6801762
Prusiner, S. B. (1996). Human prion disease and neurodegeneration. Current Topics in Microbiology and Immunology, 207, 1–17. https://doi.org/10.1007/978-3-642-60983-1_1
Raymond, G. J., Hope, J., & Kocisko, D. A. (1997). Molecular assessment of the potential transmissibilities of BSE and scrapie to humans. Nature, 388, 285–288. https://doi.org/10.1038/40876
Regulation (EC) No 999/2001 of the European Parliament and of the Council of 22 May 2001 laying down rules for the prevention, control and eradication of certain transmissible spongiform encephalopathies. (2001). Retrieved June 18, 2025, from https://eur-lex.europa.eu/eli/reg/2001/999/oj/eng
Şevik, M. (2014). Prion hastalıkları terapötik yaklaşımları. Istanbul Medical Journal, 15(2). https://doi.org/10.5152/imj.2014.64872
Sigurdson, C. (2008). A prion disease of cervids: Chronic wasting disease. Veterinary Research, 39(4), 1–12. https://doi.org/10.1051/vetres:2008018
Van der Kamp, M. W., & Daggett, V. (2010). Influence of pH on the human prion protein: Insights into the early steps of misfolding. Biophysical Journal, 99(7), 2289–2298. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2010.07.063
Westergard, L., Christensen, H. M., & Harris, D. A. (2007). The cellular prion protein (PrP(C)): Its physiological function and role in disease. Biochimica et Biophysica Acta, 1772(6), 629–644. https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2007.02.011
Williams, E. S. (2005). Chronic wasting disease. Veterinary Pathology, 42(5), 530–549. https://doi.org/10.1354/vp.42-5-530
Wulf, M. A., Senatore, A., & Aguzzi, A. (2017). The biological function of the cellular prion protein: An update. BMC Biology, 15(1), 34. https://doi.org/10.1186/s12915-017-0375-5
